Zeitschrift für Lebensmittelverarbeitung und -technologie

Abstrakt

Aktivierung und Charakterisierung von Trypsin-behandelter Lipase

Ziqin Liu und Huihua Huang

Die Wirkung der Trypsinhydrolyse auf die Lipase hinsichtlich Aktivierung, Eigenschaften und Veränderung der thermischen Stabilität wurden untersucht. Es zeigte sich, dass die Aktivität der Lipase durch Trypsinbehandlung bei einer Konzentration von 1,5 mg mL -1, 30 °C und einem pH-Wert von 7,0 über 30 Minuten von 584 U mL -1 auf 759 U mL -1 anstieg. Die mit Trypsin behandelte Lipase zeigte einen niedrigeren K m -Wert (79 mg mL -1 Olivenölsubstrat) als die native Lipase (100 mg mL -1 ), was auf eine verbesserte Affinität zum Olivenölsubstrat hindeutet. Der optimale pH-Wert der mit Trypsin behandelten Lipase blieb im Wesentlichen unverändert, während die optimale Temperatur (45 °C) niedriger war als bei der nativen Lipase (50 °C). Die Halbinaktivierungszeit für die mit Trypsin behandelte Lipase bei 45 °C, 50 °C und 60 °C wurde mit 131 Min., 35,5 Min. bzw. 4 Min. berechnet, während sie für die native Lipase bei 50 °C und 60 °C mit 128 Min. bzw. 13 Min. berechnet wurde. Dies weist darauf hin, dass die thermische Stabilität der Lipase nach der Trypsinbehandlung abnimmt.