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Abstrakt
Strukturelle Charakterisierung der FAD-Bindungsdomäne von CglE, einer mutmaßlichen Dehydrolipoamid-Dehydrogenase in meningitischem E. coli K1
Yi-Ming Wang und Hong Cao
Charakterisierung der strukturellen Merkmale der FAD-Bindungsdomäne von E. coli K1 CglE, einer Dehydrolipoamid-Dehydrogenase (DLDH), durch Homologiemodellierung. Die Sequenzähnlichkeit der N-terminalen Reste 1-70 mit der a-Untereinheit der FAD-Bindungsdomäne von CglE von E. coli K1 und anderen DLDHs bildete die Grundlage für das Design der FAD-Bindungsdomäne von CglE. Da keine einzige zufriedenstellende Vorlage für die Homologiemodellierung von CglE gefunden wurde, wurden zwei Vorlagen (PDB-Code 2q7vA und 1jehA) durch ein Online-Homologiemodellierungsverfahren für die Modellierung mehrerer Vorlagen erhalten. Um ein qualitativ hochwertiges Zielprotein zu erhalten, wurden die rechnergestützte Bioinformatiksoftware Accelrys Discovery Studio Client 2.5 und mehrere automatisierte Online-Server verwendet. Aufgrund der relativ geringen Identität der Ausrichtungen wurden zwei Vorlagen in Betracht gezogen, um das Homologiemodell zu verbessern. Die Qualität des verfeinerten Modells wurde anhand sowohl geometrischer als auch energetischer Aspekte einschließlich MD-Simulationen, Energieminimierungen, Ramachandran-Diagrammen und anderen Messungen beurteilt.