Zeitschrift für Aquakulturforschung und -entwicklung

Abstrakt

Proteomische Analyse empfindlicher und resistenter Isolate von Escherichia coli zum Verständnis der Zielmoleküle des Cyanobakterien-Biomoleküls Hapalindol-T

Manoj Kumar Tripathi, Maheep Kumar, Deepali S, Ravi Kumar Asthana und Subhasha Nigam

Ein Breitband-Biomolekül, Hapalindote-T, aus einem Cyanobakterium Fischerella sp., das die Rinde des Neembaums besiedelt, wurde unter Verwendung von Escherichia coli zur Zielerfassung verwendet. Die Zellextrakte von Hap-TS (empfindlich) und Hap-TR (resistent) von E. coli wurden einer 2DGE unterzogen. Die Proteinflecken (ausgewählt) mit veränderter Expression wurden per LC-MS analysiert. Die erhaltenen Daten wurden mit der E. coli-Datenbank abgeglichen. Es wurden 17 Proteine ​​mit verändertem Expressionsniveau gefunden. Drei Membranproteine ​​– OmpP, Agn43A und LysU –, die im Stamm Hap-TS gefunden wurden, fehlten im Stamm Hap-TR. Allerdings stehen 14 Proteine ​​– AspA, GlpK, LpdA, HslU, GlnA, SucB, YihT, GalF, MDH, RfbB, RmlB, AcrAB, FabB und GapA – mit bestimmten Stoffwechselwegen der Zelle in Zusammenhang und sind im Extrakt des Stamms Hap-TR überproduziert. Die siebzehn untersuchten Proteine ​​standen in Zusammenhang mit lebenswichtigen Stoffwechselwegen, darunter dem Membranprotein (Omp P) in E. coli. Die Ergebnisse deuteten darauf hin, dass diese Proteine ​​die Ursache für die Resistenz in E. coli sein könnten. Diese Ergebnisse ließen darauf schließen, dass überproduzierte Proteine/Enzyme im resistenten Stamm eine Überlebensstrategie unter Hap-T-Stress sein könnten und als Signaturprotein für die Entwicklung neuer Medikamente verwendet werden könnten.