Zeitschrift für Data Mining in Genomics & Proteomics

Abstrakt

Vorhersage der funktionellen Stelle von Proteinen unter Verwendung eines konservativen und eines ungefähren Grades

Yosuke Kondo und Satoru Miyazaki*

Bisher wurden viele rechnergestützte Methoden entwickelt, um wichtige Stellen eines Proteins vorherzusagen. Im Zeitalter großer Datenmengen ist es erforderlich, bestehende Methoden durch die Integration von Sequenzdaten in die Strukturdaten zu verbessern und zu verfeinern. In diesem Artikel zielen wir auf zwei Dinge ab: die Verbesserung sequenzbasierter Methoden und die Entwicklung einer neuen Methode unter Verwendung von Sequenz- und Strukturdaten. Daher haben wir eine ursprünglich modifizierte evolutionäre Trace-Methode entwickelt, bei der wir konservative Grade definierten, die aus einer gegebenen Mehrfachsequenz-Anordnung und einem proximaten Grad berechnet wurden, um vorhergesagte aktive Stellen aus der Sicht der Protein-Ion-, Protein-Ligand-, Protein-Nukleinsäure- und Protein-Protein-Interaktion unter Verwendung dreidimensionaler Strukturen zu bewerten. Mit anderen Worten kann der proximate Grad auch einen Aminosäurerest bewerten. Als wir unsere Methode auf Translationselongationsfaktor-Tu/1A-Proteine ​​anwendeten, zeigte sich, dass die konservativen Grade durch den proximaten Grad genau bewertet werden. Folglich wies unsere Idee zwei Vorteile auf. Einer ist, dass wir verschiedene Kokristallstrukturen zur Bewertung berücksichtigen können. Ein weiterer Grund besteht darin, dass wir durch die Berechnung der Eignung zwischen der gegebenen konservativen Klasse und der nächstgelegenen Klasse die beste konservative Klasse auswählen können.