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Abstrakt
Glutamyl-Aminopeptidase-Gene (ENPEP) und Proteine bei Säugetieren: Vergleichende Untersuchungen eines Hauptfaktors für arterielle Hypertonie
Roger S. Holmes, Kimberley D. Spradling-Reeves und Laura A. Cox
Glutamylaminopeptidase (ENPEP) ist ein Mitglied der M1-Familie der Endopeptidasen, die integrale Membran-Zink-haltige Endopeptidasen vom Typ II bei Säugetieren sind. ENPEP ist am katabolen Weg des Renin-Angiotensin-Systems beteiligt und bildet Angiotensin III, das an der Blutdruckregulierung und der Blutgefäßbildung beteiligt ist. Vergleichende ENPEP-Aminosäuresequenzen und -strukturen sowie ENPEP-Genpositionen wurden anhand von Daten aus mehreren Säugetiergenomprojekten untersucht. Die ENPEP-Sequenzen bei Säugetieren wiesen 71-98 % Identität auf. Fünf N-Glykosylierungsstellen waren für alle untersuchten ENPEP-Proteine bei Säugetieren konserviert, obwohl in jedem Fall 9-18 Stellen beobachtet wurden. Sequenzalignments, wichtige Aminosäurereste und vorhergesagte Sekundär- und Tertiärstrukturen wurden ebenfalls untersucht, darunter transmembranäre und zytoplasmatische Sequenzen und aktive Stellenreste. Die höchsten Konzentrationen der menschlichen ENPEP-Expression wurden im terminalen Ileum des Dünndarms und in der Nierenrinde beobachtet. Die ENPEP-Gene von Säugetieren enthielten 20 codierende Exons. Der menschliche ENPEP-Genpromotor und das erste codierende Exon enthielten eine CpG-Insel (CpG27) und mindestens 6 Transkriptionsfaktor-Bindungsstellen, während die 3'-UTR-Region 7 miRNA-Zielstellen enthielt, die zur Regulierung der ENPEP-Genexpression in Körpergeweben beitragen können. Phylogenetische Analysen untersuchten die Beziehungen zwischen ENPEP-Genen und Proteinen von Säugetieren, darunter Primaten, andere Eutheria, Beuteltiere und Kloakentiere, wobei Hühner-ENPEP zu Vergleichszwecken als Ursequenz verwendet wurde.