Indiziert in
- Datenbank für wissenschaftliche Zeitschriften
- Öffnen Sie das J-Tor
- Genamics JournalSeek
- JournalTOCs
- Forschungsbibel
- Ulrichs Zeitschriftenverzeichnis
- Elektronische Zeitschriftenbibliothek
- RefSeek
- Hamdard-Universität
- EBSCO AZ
- OCLC – WorldCat
- Gelehrtersteer
- SWB Online-Katalog
- Virtuelle Bibliothek für Biologie (vifabio)
- Publons
- MIAR
- Genfer Stiftung für medizinische Ausbildung und Forschung
- Euro-Pub
- Google Scholar
Nützliche Links
Teile diese Seite
Zeitschriftenflyer
Open-Access-Zeitschriften
- Allgemeine Wissenschaft
- Biochemie
- Bioinformatik und Systembiologie
- Chemie
- Genetik und Molekularbiologie
- Immunologie und Mikrobiologie
- Klinische Wissenschaften
- Krankenpflege und Gesundheitsfürsorge
- Landwirtschaft und Aquakultur
- Lebensmittel & Ernährung
- Maschinenbau
- Materialwissenschaften
- Medizinische Wissenschaften
- Neurowissenschaften und Psychologie
- Pharmazeutische Wissenschaften
- Umweltwissenschaften
- Veterinärwissenschaften
- Wirtschaft & Management
Abstrakt
Interagierende Proteine und Stoffwechselwege im menschlichen Gehirngewebe bei Alzheimer-Krankheit mittels Massenspektrometrie
Malathi Narayan, Lisa Kirouac, Dale Chaput, Stanley Stevens, Jaya Padmanabhan und Umesh K Jinwal
Die Alzheimer-Krankheit (AD) ist die häufigste Form von Demenz und die sechsthäufigste Todesursache in den Vereinigten Staaten. Zu den wichtigsten pathologischen Kennzeichen, die bei AD beobachtet werden, gehören die Bildung intrazellulärer neurofibrillärer Bündel, die aus phosphorylierten Formen des Mikrotubuli-assoziierten Proteins Tau bestehen, und die Ablagerung extrazellulärer Plaques, die aus Amyloid-Beta bestehen. Cdc37 ist ein Co-Chaperon von Hsp90, das Klientenkinasen für den Hsp90-Komplex zur Faltung und Stabilisierung rekrutiert. Es wurde bereits gezeigt, dass Cdc37 nicht nur Tau binden und konservieren, sondern auch Kinasen stabilisieren kann, die Tau phosphorylieren können. Das Ziel der vorliegenden Studie war es, neue mit Cdc37 interagierende Proteine in menschlichem AD-Gewebe im Vergleich zu normalem Gewebe zu identifizieren, und zwar mithilfe eines immunpräzipitationsbasierten Ansatzes in Kombination mit Massenspektrometrie. Wir haben 39 einzigartige Proteine identifiziert, die nur in AD-Proben mit Cdc37 interagierten, und 7 Proteine, die nur in normalen Proben mit Cdc37 interagierten. Es wurde festgestellt, dass 39 Proteine sowohl in AD- als auch in normalem Gewebe Cdc37 binden. Von diesen zeigten 18 eine erhöhte Interaktion im AD-Gewebe, 10 zeigten eine erhöhte Interaktion im normalen Gewebe und 11 zeigten eine gleiche Interaktion in beiden Proben. Die Ingenuity Pathway-Analyse der Daten zeigt, dass diese mit Cdc37 interagierenden Proteine über die Signalwege p70S6K, PI3K/Akt, TGFß, ErbB, NF-kB, Calmodulin, p38 MAPK und JNK signalisieren könnten. Die Identifizierung dieser neuen Proteine und Signalwege, die mit Cdc37 verknüpft sind, könnte auf seine Rolle sowohl als Nicht-Kinase-Co-Chaperon als auch in anderen Signalwegen im AD-Gehirn hinweisen.