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Abstrakt
Hitzeschockproteine und Krankheitskontrolle bei Wasserorganismen
Yeong Yik Sung und Thomas H MacRae
Vier Familien von Hitzeschockproteinen (Hsps), einschließlich der kleinen Hitzeschockproteine (sHsps), Hsp70, Hsp90 und Hsp60, werden unter normalen physiologischen Bedingungen und als Reaktion auf Stress synthetisiert. sHsps schützen Proteine unabhängig von ATP vor irreversibler Denaturierung. Die übrigen ATP-reaktiven Hsps falten entstehende Proteine, schützen Proteine vor irreversibler Denaturierung bei Stress und unterstützen die Neufaltung von Proteinen. Mehrere Beobachtungen deuten darauf hin, dass Hsps zur Krankheitsresistenz von Wasserorganismen beitragen. Die erste besteht darin, dass diese Proteine bei Flossenfischen, Schalentieren und Muscheln bei einer Infektion mit viralen und bakteriellen Krankheitserregern produziert werden. Die Induktion der Hsp-Synthese durch Hitzeschock und Inkubation mit Chemikalien wie Pro-Tex® stärkt die Resistenz gegen Krankheitserreger , ebenso wie die Verabreichung von exogenen Hsps an Wirtsorganismen. Das Ausmaß der Hsp-Akkumulation und die Erhöhung der Krankheitstoleranz korrelieren im Allgemeinen miteinander. Hsps schützen nicht nur vor Krankheitserregern, indem sie als molekulare Chaperone fungieren, sondern sie vermitteln vermutlich auch humorale und zelluläre angeborene Immunreaktionen. Hsp70 ist hoch immunogen und dient als Ligand für Toll-like-Rezeptoren. Hsps lösen die Produktion von Zytokinen aus und liefern Peptide über Haupthistokompatibilitätskomplexe (MHC) an Antigen-präsentierende Zellen. Es wurden Impfstoffe für den Einsatz in der Aquakultur hergestellt, indem Hsps entweder allein oder in Verbindung mit Antigenen aus Krankheitserregern eingesetzt wurden. Hsps bieten gegenüber aktuellen Methoden zur Behandlung von Krankheiten bei kommerziell wichtigen Organismen mehrere Vorteile und werden zunehmend genutzt, da ihre Rolle bei der Protein-Chaperonisierung und Immunmodulation besser verstanden wird.