Ifeoma P Okoli*
TRIM, ein Multidomänenprotein, das mit der N-terminalen Ringfinger-E3-Ligase und dem C-terminalen pflanzlichen Homöodomänen-/Bromodomänen-PHD-Chromatin-Interaktionsmodul, dem N-terminalen Ringfinger, bekannt als Ring-B-Boxen, und der Coiled-Coil-RBCC-Domäne mit einer Struktur assoziiert ist, die biochemische Reaktionen unterstreicht, die Enzyme wie E1, E2 und E3 erfordern, wobei E3 als Rezeptorerkennung für Zielproteine dient. Die meisten TRIM-Proteine sind E3-Ligasen in der Ubiquitinierungskaskade, die in diverse physiologische und biologische Prozesse wie Differenzierung, Wachstum, Transkription und Onkogenese übersetzt werden. Beteiligt an pathologischen Prozessen von Mendelschen Erbkrankheiten, zellulären (Plethora-)Prozessen wie Zellzyklusregulierung, angeborener Immunantwort und Apoptose bis hin zu Krebs. Genetische Faktoren sind einem hohen Risiko ausgesetzt und tragen zu 30–50 % der Krankheitsprävalenz wie Fettleibigkeit und Leberzirrhose bei. TRIM28 (TIF1β), TRIM24 (TIF1α) und TRIM33 (TIF1γ) sind Kofaktoren des Tripartite-Motiv-TRIM-Subfamilienproteins, verschiedene Transkriptionsfaktoren, die miteinander korrelieren und sowohl funktionell als auch physisch bei Krebserkrankungen mit anderen Proteinen interagieren. Studien haben gezeigt, dass das TRIM-Protein ein Regulator bei entzündlichen, infektiösen und Krebserkrankungen ist. Dieser Bericht konzentrierte sich auf Tripartite-Gene als Ziel von Leberkrebs durch die Regulierung von Immunzellen und des Darmmikrobioms. Weitere Informationen zur bisherigen Forschung, Krankheitsentwicklung, -verlauf und -einfluss. In Anbetracht der Inzidenzrate und des Verlaufs bleibt die genetische Beteiligung eine Herausforderung, daher sind mehr Einblicke in die Prognose erforderlich, die die klinische Wirkung mit weniger Nebenwirkungen und Rückfällen verstärken, was den Patienten zugute kommt.