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Abstrakt
Die Bindung der Ca2+-abhängigen Proteinkinase an den Suppressor des Erregers der Kraut- und Knollenfäule der Kartoffel wurde durch Fluoreszenzkorrelationsspektroskopie (FCS) nachgewiesen und hemmt die NADPH-Oxidase und die Bildung von aktivem Sauerstoff in Kartoffelzellen
Naotaka Furuichi, Masatoshi Ohta, Hisakazu Okamura, Tuneyoshi Horigome und Kazutoshi Yokokawa
Als Suppressor für den hypersensiblen Zelltod von Pflanzenzellen wurde Glucan aus Phytophthora infestans (Pi) beschrieben, und der Suppressor hemmte die Ansammlung von Phytoalexin und den hypersensiblen Zelltod. Um die Aktivierung der Calcium-abhängigen Proteinkinase (CDPK) nach der Bindung des Suppressors aus Pi zu bewerten, wurde die Fluoreszenzkorrelationsspektroskopie (FCS) auf einzelne GFP-CDPK und Alexa-markierte Suppressoren angewendet. Wir konstruierten ein chimäres Protein, das grünes FP (GFP)-CDPK und Suppressor mit den Alexa 633-markierten Suppressor-Antikörpern (Abs) tandemartig fusionierte. Die zweifarbige FCS liefert Informationen über die Koinzidenz zweier spektral fluoreszierender Moleküle auf Einzelmolekülebene. Hier berichten wir, dass zur Hemmung der NADPH-Oxidase von Kartoffeln der Suppressor an CDPK-Peptid (Kinasedomäne-I- und -III-Peptide) gebunden ist, CDPK die NADPH-Oxidase im Gelkinasetest phosphoryliert hat und dass die Bildung von aktivem Sauerstoff durch NADPH-Oxidase durch den Suppressor gehemmt wurde. Das bedeutet, dass der HR-hemmende Suppressor des Pflanzenpathogens die Bildung von Superoxidradikalen in Pflanzenzellen durch das Signal der Phosphorylierung durch ein CDPK kontrolliert.