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Abstrakt
Strategien und Werkzeuge zur Erkennung der Protein-S-Nitrosylierung und S-Sulfhydratisierung
YoungJun Ju, Ming Fu, Lingyun Wu und Guangdong Yang
H2S interagiert mit der freien Thiolgruppe in den aktiven Cysteinresten von Zielproteinen und bildet eine Hydropersulfidgruppe (-SSH), die als S-Sulfhydratation bezeichnet wird und der Stickoxid-(NO)-Regulierung von Proteinen durch S-Nitrosylierung ähnelt. Es wird nun angenommen, dass die Protein-S-Sulfhydratation die meisten H2S-Bioaktivitäten in verschiedenen Zellfunktionen vermittelt. Es wurden eine Reihe von Methoden zum Nachweis von S-Nitrosylierung und S-Sulfhydratation entwickelt. Die selektive Erkennung von Hydropersulfid (SSH) ist ein Hauptziel beim Nachweis von S-Sulfhydratation. Protein-Sulfhydratation kann durch einen Biotin-Switch-Assay nachgewiesen werden, der basierend auf den Nachweisansätzen für Protein-S-Nitrosylierung entwickelt und weiter modifiziert wurde. Hier beleuchten wir die verschiedenen Werkzeuge zum Nachweis von Protein- S-Sulfhydratation und S-Nitrosylierung und bieten Strategien für die Entwicklung neuer Methoden zum Auffinden der modifizierten Cysteinreste.