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Abstrakt
Langsamer Entfaltungsweg der hyperthermophilen Tk-RNase H2, untersucht durch Pulsproteolyse unter Verwendung mutierter Proteine
Kanako Shima, Ai Nagao, Jun Okada, Satoshi Sano und Kazufumi Takano
Die Entfaltung der Ribonuklease H2 aus dem hyperthermophilen Archaeon Thermococcus kodakarensis (Tk-RNase H2) ist bemerkenswert langsam. In früheren Arbeiten wurden die Zwischenprodukte der Tk-RNase H2-Entfaltung, die IA-, IB-, IC- und ID-Zustände, durch Pulsproteolyseanalyse bei 25 °C beobachtet, wobei die IB- und IC-Zustände die Hauptformen im langsamen Entfaltungsprozess dieses Proteins sind. Hier untersuchten wir den langsamen Entfaltungspfad der Tk-RNase H2 durch Pulsproteolyse unter Verwendung von Mutanten. Bei der stabilisierten Variante D7N verringerte sich die Lebensdauer der IA- und IB-Zustände, aber der IC-Zustand trat bei 25 °C früher auf, was auf die Stabilisierung des IC-Zustands hindeutet. Die IA- und IB-Zustände wurden bei der destabilisierten Variante L33A bei 25 °C nicht beobachtet, während diese beiden Zustände beim Wildtyp bei 50 °C verschwanden. Unsere Ergebnisse legen nahe, dass der IC-Zustand bei höheren Temperaturen der tatsächliche native Zustand der Tk-RNase H2 ist, während der native Zustand sowie der IA- und IB-Zustand bei 25 °C bei niedrigeren Temperaturen künstliche Formen sind.