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Abstrakt
Ähnlichkeit der Aminosäuresequenzen von Proteinzielen von Mycobacterium tuberculosis , die an Bindungsstellen für die Andockung an Thiacetazon beteiligt sind
Mafakheri M und Sardari S
Obwohl laut einem WHO-Dokument zwischen 1990 und 2015 sowohl die TB-Mortalität als auch die TB-Inzidenz weltweit um über 47 % gesunken sind, zeigt die Verbreitung multiresistenter Stämme von Mycobacterium tuberculosis deutlich, dass die Bemühungen zur Entwicklung neuer Medikamente nicht eingestellt werden sollten, und die pathogenen Mikroorganismen entwickeln Resistenzen. Um neue und wirksamere Arzneimittel zu entwickeln, ist ein umfassenderes Wissen über vorhandene Medikamente von entscheidender Bedeutung. In dieser Studie berichten wir über die Aminosäuresequenzen der Bindungsstellen von 70 M. tuberculosis-Proteinzielen, die an Thiacetazon (TAC) angedockt sind, einem der häufig verwendeten Antituberkulosemedikamente, das in Kombination mit anderen Antituberkulosemitteln zur Bekämpfung multiresistenter TB eingesetzt wird. Die Kategorisierung der Proteinziele erfolgte auf Grundlage der freien Bindungsenergie der angedockten Verbindungen. Ein Vergleich der Bindungsstellen mit dem Ziel der ClustalW-Anwendung ergab große Ähnlichkeiten in den Aminosäuresequenzen der Zielkomplexe.