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Abstrakt
Septinphosphorylierung und neuronale Degeneration; Rolle der Cyclin-abhängigen Kinase 5 (Cdk5)
Niranjana D Amin, Philip Grant, Yali Zheng, Sashi Kesavapany und Harish C Pant
Aus der Literatur geht hervor, dass die meisten Zellfunktionen durch Proteinphosphorylierung vermittelt werden. Es wurde auch nachgewiesen, dass eine abnormale Phosphorylierung neuronaler Zytoskelettproteine häufig zur Pathologie mehrerer neurodegenerativer Erkrankungen führt. Beispielsweise wurde die Hyperphosphorylierung des mit Mikrotubuli assoziierten Tau-Proteins durch Cdk5 und andere Kinasen wie GSK3 mit der Bildung von neurofibrillären Bündeln (NFTs) in Verbindung gebracht, die mit der Alzheimer-Krankheit (AD) in Zusammenhang stehen. Septine, eine Familie von Zytoskelettproteinen, die auch in Säugetierneuronen exprimiert werden, sind an der synaptischen Funktion beteiligt und wurden auch mit verschiedenen neurologischen Erkrankungen in Verbindung gebracht. Obwohl berichtet wurde, dass die Sept5-Phosphorylierung durch Cdk5 an der Synapse die exozytotische Funktion moduliert, wurde ihre Phosphorylierung bisher nicht mit hyperaktiviertem Cdk5 in Verbindung gebracht, wie es bei AD zu beobachten ist. Die vorliegende Übersicht beginnt mit einem Überblick über die Funktion von Cdk5 im Nervensystem, seine Rolle bei der Neurodegeneration und seine Beziehung zu neuronalen Septinen, deren Funktion und Rolle bei neurologischen Erkrankungen. In einer zusammenfassenden Spekulation versuchen wir, die synaptische Funktion der Cdk5-Phosphorylierung von Septinen zu korrelieren, die bei der Ätiologie neuronaler Erkrankungen eine Rolle spielen könnten.