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Abstrakt
Seneszente Sichel-Erythrozyten und Endothel-Adhäsion über Band-3-Peptide
Jörg Kennedy
Das Band-3-Molekül ist ein Anionenkanal für Bikarbonat in der Erythrozytenmembran, der in seneszenten Erythrozyten eine andere Rolle übernimmt, da er dort eine Clusterkonfiguration annimmt. Diese Band-3-Cluster legen zuvor verborgene antigene Adhäsionspeptide frei, die von natürlichen Band-3-Antikörpern erkannt werden, die ihre Erythrozyten für die retikuloendotheliale Eliminierung markieren und ihre endotheliale Adhäsion verhindern. Die abnormalen Hämoglobinmoleküle der Sichelerythrozyten führen zu einer vorzeitigen Seneszenz, die zu einer erhöhten Anzahl von Clustern führt, von denen ein Teil durch Antikörper unverhüllt bleibt und am Gefäßendothel haftet. Die unverhüllten Cluster sind das Ergebnis eines Mangels an Band-3-Antikörpern, die bei Sichelzellenanämie vorhanden sind. Die vorgestellte Hypothese ist, dass die Band-3-Antikörper nicht in ausreichender Zahl vorhanden sind, um alle auf Cluster+-Sichelerythrozyten vorhandenen Adhäsionspeptide zu verhüllen, und dass dies für einen Teil ihrer Adhäsionspathologie verantwortlich ist.