Boris I. Kurganov
Die Suche nach Wirkstoffen, die die Proteinaggregation wirksam unterdrücken können, und die Entwicklung entsprechender Testsysteme gehören zu den wichtigsten Problemen der modernen Biochemie und analytischen Biochemie [1-7]. Zur Charakterisierung der Antiaggregationsaktivität verschiedener Wirkstoffe, einschließlich Protein-Chaperonen und chemischen Chaperonen mit niedrigem Molekulargewicht, werden meist Testsysteme verwendet, bei denen der Ausgangszustand eines Zielproteins das native Protein ist , das unter Einwirkung verschiedener Faktoren entfaltet und anschließend aggregiert. Die Entfaltung des Zielproteins kann durch Erhitzen auf erhöhte Temperaturen verursacht werden. Bei einigen Proteinen kann der Entfaltungsprozess durch die Spaltung von SS-Bindungen im Proteinmolekül eingeleitet werden. Eine durch Dithiothreitol (DTT) induzierte Aggregation wurde zum Beispiel für α-Lactalbumin, Insulin, Lysozym und Rinderserumalbumin (BSA) nachgewiesen.