Karen Luna-Ramírez, Juana Maria Jiménez-Vargas und Lourival D Possani
Skorpionähnliche Peptide sind faszinierende und einzigartige Verbindungen des Skorpiongiftes. Sie besitzen zwei klar definierte Regionen, die ihnen Bifunktionalität verleihen. Die N-terminale Region ähnelt den antimikrobiellen Skorpionpeptiden, denen Disulfidbrücken fehlen, während die C-terminale Region sechs Cysteine enthält, die drei Disulfidbrücken bilden, die das Peptid fest binden. Skorpionähnliche Peptide haben sich als wirksam gegen Bakterien (z. B. B. subtilis, K. pneumoniae, P. aeruginosa) und Pilze erwiesen und wirken auch als Kaliumkanalblocker. Darüber hinaus konnten sie Malaria und einige Virenarten erfolgreich bekämpfen.