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Abstrakt
Reinigung, Aminosäuresequenzierung und Thermostabilität einer extrazellulären niedermolekularen Esterase, die von Bacillus subtilis NRRL 41270 durch Fermentation produziert wird
Papagianni M und Papamichael EM
Die extrazelluläre Esteraseaktivität in Fermentationsbrühen von Bacillus subtilis NRRL 41270 wurde in einem kleinen Protein mit einem Molekulargewicht von weniger als 10 kDa gefunden. Nach der Reinigung wurde die Esteraseaktivität auf Fluoresceindibutyrat auf 12 U/min/mg Proteine geschätzt. Eine Enzymsättigung wurde bei einer Substratkonzentration von 5 μM beobachtet. Die produzierte Esterase hydrolysierte Tributyrin. Ihre spezifische Aktivität wurde auf 17,8 μmol freigesetzte Säure/min/mg Proteine geschätzt. Das kleine Protein wurde einer Größenausschlusschromatographie, SDS-PAGE und Aminosäuresequenzierung unterzogen. Die Analyse ergab eine Sequenz der folgenden Aminosäurereste: eevaetysfyhitphdystshispapvqffspap, wonach das Molekül 34 Aminosäurereste und eine berechnete Molekülmasse von 3853 aufweist, was mit den Ergebnissen der Gelfiltration und SDS-PAGE übereinstimmte. Sequenzbasierte Analysen und der Einsatz bioinformatischer Werkzeuge zeigten keine signifikante Ähnlichkeit mit bekannten Proteinen, enthüllten jedoch ein stark hydrophobes Molekül mit einer α-helikalen Konformation im N-Terminus, während der Rest des Moleküls reich an β-Faltblättern ist. Das Enzym schien thermostabil zu sein, wobei nach 120-stündiger Inkubation bei 60 °C mehr als 85 % der ursprünglichen Aktivität erhalten blieben. Der Produzentenorganismus und die Merkmale des Mikroenzyms deuten auf einen biotechnologisch interessanten Biokatalysator hin, dessen Stabilität und Produktionseigenschaften weiter erforscht werden sollten.