Hyog Young Kwon, Sang-Sang Park, Mohammad Farid Zia und Dong-Kwon Rhee
Die Proteinexpression mithilfe bakterieller Systeme hat sich in den letzten Jahrzehnten erheblich weiterentwickelt, aber Escherichia coli ist trotz Problemen mit der Proteinlöslichkeit immer noch der am häufigsten verwendete Expressionswirt. Es wurden verschiedene Lösungen entwickelt, wie z. B. verschiedene Wirtsstämme, verschiedene Vektoren und Inkubation mit Co-Chaperonen, um die Proteinaggregation zu minimieren und eine qualitativ hochwertige Proteinproduktion sicherzustellen. Hier überprüfen wir häufig verwendete Methoden zur Erhöhung der Proteinlöslichkeit, mit einem Schwerpunkt auf der Clp/Hsp100-Familie und Pneumokokken-ClpL, einem neuen Mitglied der Clp/Hsp100-Familie, das bei Hitzeschock in Streptococcus pneumoniae stark induziert wird. Im Gegensatz zum DnaK-System, das ein zusätzliches Co-Chaperon-System benötigt, um die natürliche Konformation denaturierter Zielproteine wiederherzustellen, kann Pneumokokken-ClpL denaturierte Proteine selbstständig disaggregieren, ohne dass ein Co-Chaperon-System erforderlich ist. Dementsprechend könnte ClpL ein nützliches Chaperonsystem sein, um fremde Proteine während der Protein-Überexpression zu solubilisieren.