Zeitschrift für mikrobielle und biochemische Technologie

Abstrakt

Produktion und Charakterisierung der Acyltransferaktivität von Amidase aus Alcaligenes sp. MTCC 10674 zur Synthese von Hydroxamsäuren

Bhatia Ravi Kant, Bhatia Shashi Kant, Mehta Praveen Kumar und Bhalla Tek Chand

Alcaligenes sp. MTCC 10674 wurde als Nitril abbauendes Bakterium aus dem Boden isoliert. Die Amidase dieses Organismus zeigte eine duale Aktivität, d. h. sowohl Hydrolase als auch Acyltransfer. Die Acyltransferaktivität dieses Organismus wurde für die Synthese verschiedener Hydroxamsäuren verwendet. Die Optimierung der physikochemischen Parameter führte zu einer 30-fachen Steigerung der Acyltransferaktivität der Amidase (0,039 Umgdcm-1 auf 1,17 Umgdcm-1). Die Acyltransferaktivität der Amidase dieses Organismus weist eine breitere Substrataffinität auf, die von verschiedenen aliphatischen Amiden (Formamid, Acetamid, Propanamid usw.) bis zu aromatischen Amiden (Benzamid, Mandelamid, Nicotinamid usw.) zusammen mit Hydroxylamin für die Biotransformation dieser Amide in die entsprechende Hydroxamsäure reicht. Dieses Enzym ist bei 50 °C mit einer Halbwertszeit von 8 Stunden recht stabil und bei 60 °C hat diese Amidase eine Halbwertszeit von 1,30 Stunden. Die Acyltransferaktivität der Amidase von Alcaligenes sp. MTCC 10674 unter Hochtemperaturbedingungen bietet eine potenzielle Anwendung bei der Entwicklung eines Bioprozesses zur Herstellung verschiedener aliphatischer und aromatischer Hydroxamsäuren.