Biochemie und analytische Biochemie

Abstrakt

Neue physiologische Funktion von Chaperonen: Erleichterung der Rekonstitution von Apoenzymen

Boris I. Kurganov und Natalia A. Chebotareva

Einer der wichtigsten Zweige der modernen Biochemie und Molekularbiologie ist die Untersuchung der Struktur und Funktion molekularer Chaperone. Die Hauptfunktion der Familie der molekularen Chaperone, die als kleine Hitzeschockproteine ​​(sHsps) bezeichnet werden, ist die Unterdrückung der Aggregation nicht-nativer Proteinspezies, die unter Stressbedingungen oder während der Faltung neu synthetisierter Polypeptidketten gebildet werden [1-3]. Die geringe Molekülmasse der Monomere (von 12 bis 43 kDa) und die Tendenz zur Bildung großer Oligomere mit hohen Molekülmassen bis zu 1000 kDa sind typisch für diese Proteinfamilie [4-14]. Das Vorhandensein einer konservativen α-Kristallindomäne in der Struktur von sHsp scheint für die Bildung stabiler Dimere wichtig zu sein, während variable N- und C-terminale Enden an der Bildung großer Oligomere beteiligt zu sein scheinen [2-4,7]. Es wird angenommen, dass die Polydispersität und die Dynamik der Quartärstruktur eine wichtige Rolle bei der Funktion zellulärer sHsp-Chaperone spielen [2,12]. sHsps können nicht für die Faltung der Polypeptidkette sorgen; sie bilden jedoch Komplexe mit nicht-nativen Proteinen und können diese entweder auf ATP-abhängige Chaperone übertragen, die bei der Proteinfaltung helfen, oder auf Proteasome, wo der proteolytische Abbau der entfalteten Proteine ​​stattfindet [15-19].