Zeitschrift für mikrobielle und biochemische Technologie

Abstrakt

Kinetik der Saccharosehydrolyse durch immobilisierte rekombinante Pichia pastoris- Zellen in Batch-Reaktoren

Duniesky Martínez, Carmen Menendez, Felix M Echemendia, Lazaro Hernandez, Alina Sobrino, Luis E Trujillo, Ivan Rodriguez und Enrique R Perez

Die Saccharosehydrolyse wurde in einem Batch-Reaktor mit konstantem Volumen durchgeführt, wobei rekombinante Pichia pastoris BfrA4X-Gesamtzellen verwendet wurden, die Thermotoga maritima-Invertase exprimieren und in Calciumalginatkügelchen eingeschlossen waren. Die Kinetik der enzymatischen Hydrolyse von Saccharose durch den Biokatalysator wurde bei Substratkonzentrationen zwischen 0,03 M und 2,04 M untersucht. Die Reaktionsrate steigt bis 0,31 M an, danach ist die Reaktionsgeschwindigkeit bis 1,16 M konstant; über dieser Konzentration sinkt die Reaktionsrate mit zunehmender Saccharosekonzentration. Die mit zwei Gewichten des Biokatalysators erhaltenen experimentellen Daten wurden in zwei kinetische Modelle integriert, um die für die Saccharosehydrolyse notwendige Reaktionszeit vorherzusagen. Ein Modell wurde für Saccharosekonzentrationen unter 1,16 M angewendet, während ein zweites im Hemmbereich zwischen 1,46 und 2,04 M mit einem k-Wert als Funktion der anfänglichen Saccharosekonzentration und des Gewichts des Biokatalysators verwendet werden konnte.