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Abstrakt
Isolierung und Reinigung von hocheffizienter L-Asparaginase durch quantitative präparative kontinuierliche Elutions-SDS-PAGE-Elektrophorese
Senthil Kumar M und Selvam K
Eine einzigartige extrazelluläre glutaminasefreie L-Asparaginase aus neuartigen marinen Actinomyceten wurde in agroindustriellen Abfällen bis zur wahrnehmbaren Homogenität isoliert. Die quantitative präparative kontinuierliche Elutions-SDS-PAGE-Elektrophorese ist eine hochauflösende Methode zur präparativen Isolierung von L-Asparaginase in biologischen Proben. Das Enzym wurde 248,68-fach gereinigt und zeigte eine endgültige spezifische Aktivität von 5035,28 IU/mg bei einer Ausbeute von 80,71 %. Das Homotetramer-Enzym hat eine Molekülmasse von 133,25 kDa und einen isoelektrischen Punkt von ungefähr 5,4. Die kinetischen Parameter Km und Vmax der gereinigten L-Asparaginase aus Streptomyces radiopugnans MS1 betrugen 0,0598 bzw. 3,5478 IU μg - 1. Die hier vorgestellte De-novo-Sequenzierungsstrategie bietet eine schnelle und zuverlässige Möglichkeit, Proteine in Streptomyces radiopugnans MS1 zu identifizieren. Die gereinigte L-Asparaginase weist keine Glutaminaseaktivität auf, was den Spielraum für Nebenwirkungen während der Krebstherapie verringern kann.