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Abstrakt
Beteiligung der Serin-Threonin-Proteinkinase PknL aus Mycobacterium Tuberculosis H37Rv an der Hungerreaktion von Mykobakterien
Harini Lakshminarayan, A. Rajaram und Sujatha Narayanan
Die Anpassung an Nährstoffmangel bei Bakterien umfasst eine hochorganisierte Reihe intrazellulärer Ereignisse, die es ihnen ermöglichen, sich an Hungerbedingungen anzupassen. Die regulierende Wirkung der Serin-Threonin-Proteinkinase PknL aus Mycobacterium tuberculosis Stamm H37Rv wurde unter nährstoffarmen Bedingungen untersucht, die Umstände simulieren, die zu Latenz führen. Rekombinantes PknL wurde im Mycobacterium smegmatis Stamm mc2 155 in seinem Wildtyp und seiner Mutantenform exprimiert. In-vitro-Wachstumskinetik-Experimente zeigten, dass Klone, die aktives PknL exprimieren, unter nährstofflimitierenden Bedingungen einen signifikanten Wachstumsvorteil hatten. Es wurden Experimente durchgeführt, um die In-silico-Vorhersagen zur Beteiligung von PknL an der Regulierung des Glutaminstoffwechsels in Mykobakterien zu ermitteln. Darüber hinaus wurde durch Rasterelektronenmikroskopie eine Rolle von PknL bei der Zellwandbiogenese/Zellteilung nachgewiesen.