Biochemie und analytische Biochemie

Abstrakt

Wechselwirkung zwischen Pyrrolidinium-basierter ionischer Flüssigkeit und Rinderserumalbumin: Ein Einblick in spektroskopische und molekulare Dockingprozesse

Rajan Patel, Meena Kumari, Neeraj Dohare, Abbul Bashar Khan, Prashant Singh, Maqsood Ahmad Malik und Amit Kumar

Hier berichten wir über die Wechselwirkung von N,N-Dimethyl-2-oxopyrrolidiniumiodid mit Rinderserumalbumin unter Verwendung von Steady-State-Fluoreszenz, zeitaufgelöster Fluoreszenz, UV-sichtbarer und Fourier-Transform-Infrarot-Spektroskopie in Kombination mit der molekularen Dockingmethode. Die Ergebnisse der Steady-State-Fluoreszenzspektren bestätigten, dass N,N-Dimethyl-2-oxopyrrolidiniumiodid die intrinsische Fluoreszenz von Rinderserumalbumin durch einen dynamischen Löschungsmechanismus stark löscht, wie durch zeitaufgelöste Fluoreszenzspektroskopie bestätigt wurde. Die thermodynamischen Parameter (ΔH, ΔG und ΔS) zeigten, dass der Bindungsprozess spontan und enthalpiegesteuert war. Darüber hinaus wurden die Wechselwirkungskräfte zwischen Rinderserumalbumin und N,N-Dimethyl-2-oxopyrrolidinium hauptsächlich durch Wasserstoffbrücken und Van-der-Waals-Kräfte bestimmt. Die Ergebnisse der Fourier-Transform-Infrarotspektroskopie zeigen die Konformationsänderung von Rinderserumalbumin bei Bindung mit N,N-Dimethyl-2-Oxopyrrolidinium. Darüber hinaus zeigten die Ergebnisse der molekularen Modellierung, dass N,N-Dimethyl-2-Oxopyrrolidinium an die Aminosäurereste der Subdomäne IIA von Rinderserumalbumin bindet.