Zeitschrift für Küstenzonenmanagement

Abstrakt

Immobilisierung von Candida Antarctica-Lipase B in einem verkieselten Hydrogelträger und ihre Anwendung als Bioreaktor

Rudina Bleta

Supramolekulare Hydrogele haben in den letzten Jahren aufgrund ihrer Fähigkeit, große Mengen an Proteinen, Zellen, Antikörpern, Peptiden und Genen aufzunehmen, zunehmendes Interesse geweckt [1-2]. In dieser Arbeit schlagen wir einen neuen Ansatz zur Eingrenzung von Candida Antarctica Lipase B (CALB) in einem supramolekularen silifizierten rgb P rc F127 α-ccxr α-CD) vor [3]. Nach der Funktionalisierung der Matrix wurde die katalytische Leistung des unterstützten Biokatalysators bei der Oxidation von 2,5-Diformylfuran (DFF) zu 2,5-Furandicarbonsäure (FDCA) bewertet, einer vollständig biologisch gewonnenen Alternative zu Terephthalsäure, die bei der Herstellung von Polyethylenterephthalat (PET) verwendet wird [4]. Unsere Ergebnisse zeigten, dass CALB, das in herkömmlichem Sol-Gel-Kieselgel immobilisiert wurde, ausschließlich 5-Formylfuran-2-carbonsäure (FFCA) lieferte, während die Einschließung des Enzyms in das verkieselte Hydrogel eine 5-fache Steigerung der DFF-Umwandlung bewirkte und eine FDCA-Ausbeute von 67 % in 7 Stunden und nahezu quantitative Ausbeuten in weniger als 24 Stunden lieferte. Die hierarchisch vernetzte Porenstruktur der Wirtsmatrix stellte einen leicht zugänglichen Diffusionspfad für Reaktanten und Produkte bereit, während ihre flexible hydrophil-hydrophobe Schnittstelle für die Grenzflächenaktivierung der immobilisierten Lipase äußerst vorteilhaft war.