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Abstrakt
Identifizierung der NuoX- und NuoY-Ligandenbindungsspezifität im Campylobacter-Jejuni-Komplex I
Lirio I. Calderon-Gomez, Christopher J. Day, Lauren E. Hartley-Tassell, Jennifer C. Wilson, George L. Mendz und Victoria Korolik
Die Komponenten der Protonenpumpe NADH:Ubichinon (Komplex I) des Atmungswegs wurden im Genom von C. jejuni identifiziert. Allerdings fehlen die Paradigmengene nuoE und nuoF, die Untereinheiten des NADH-Dehydrogenasemoduls von Komplex I kodieren. Stattdessen sind die Gene cj1575c und cj1574c, die NuoX und NuoY kodieren, in den Loci vorhanden, die nuoE bzw. nuoF entsprechen. Bioinformatische Analysen zeigten das Vorhandensein von nuoX- und nuoY-Homologen in allen sequenzierten Stämmen von C. jejuni und in anderen Campylobacter-Arten sowie das Vorhandensein von Orthologen in anderen É›-Proteobakterien. Um die Beteiligung der Proteine NuoX und NuoY an der Atmung von C. jejuni zu verstehen und ihre Ligandenbindungsspezifität und -affinität zu charakterisieren, wurde ein Array aus Tricarbonsäurezyklen entwickelt, um Proteine zu identifizieren, die an Zwischenprodukte dieses Zyklus sowie an andere Metaboliten binden können. Dieses Array zeigte, dass NuoX FAD2+ band und NuoY FAD2+ sowie die Elektronendonoren Malat und Laktat band. Sättigungstransferdifferenz-Kernspinresonanzstudien bestätigten die NuoY-Bindungsliganden und deuteten darauf hin, dass der Flavinanteil von FAD2+ stärker mit NuoY interagierte als der Adeninanteil. Durch Oberflächenplasmonenresonanz erzeugte Affinitätsdaten zeigten, dass NuoY mit einem KD von 337 nM an FAD2+ band; NuoX und NuoY hatten eine Affinität zu NADH mit einem KD von 403 nM bzw. 478 nM und eine zehnfach geringere Affinität zu NAD+ und FAD2+. Die Daten legten nahe, dass das Flavin-Adenin-Dinukleotid bevorzugt an NAD im Komplex I von C. jejuni gebunden sein könnte.