Pharmaceutica Analytica Acta

Abstrakt

Fluoreszenzstudie von bovinem β-Lactoglobulin

Dschihad René Albani

β-Lactoglobulin besteht aus einem einzelnen Polypeptid mit 162 Aminosäureresten (Mr = 18.400). Die Tertiärstruktur von β-Lactoglobulin besitzt eine Tasche (Kelch), an die hydrophobe Liganden leicht binden können. Das Protein liegt normalerweise als Dimer vor, wobei jedes Monomer ein freies Cystein und zwei Disulfidbrücken besitzt. Die Quartärstruktur des Proteins variiert mit dem pH-Wert. Bei einem pH-Wert von 2 beispielsweise liegt β-Lactoglobulin in einem geschmolzenen Kügelchenzustand vor, der stabil, wenn auch teilweise entfaltet ist, und bei einem pH-Wert von 12 ist das Protein denaturiert. Bei einigen pH-Werten findet man Mischungen sowohl aus monomeren als auch dimeren Formen.