Pharmaceutica Analytica Acta

Abstrakt

Fluoreszenzspektroskopische Untersuchung der Wechselwirkung zwischen Olanzapin und Rinderserumalbumin

Mohammad A Rashid, Sikder Nahidul Islam Rabbi, Tania Sultana, Md. Zamil Sultan und Md. Zakir Sultan

Die Bindungsfähigkeit des Antipsychotikums Olanzapin an Rinderserumalbumin (BSA) wurde untersucht. Ziel des Experiments war es, die Wechselwirkung zwischen Olanzapin und BSA mittels Fluoreszenzspektroskopie bei unterschiedlichen Temperaturen (298 K und 308 K) zu untersuchen. Die Fluoreszenzlöschungskonstante wurde anhand der Stern-Volmer-Gleichung bestimmt. Die Van't-Hoff-Gleichung wurde verwendet, um die thermodynamischen Parameter wie freie Energie (ΔG), Enthalpie (ΔH) und Entropie (ΔS) zu bestimmen. Im Fluoreszenzspektrum wurde eine starke Löschung beobachtet. Die quantitative Analyse ergab, dass Olanzapin sich durch dynamische Löschung aufgrund hydrophober Wechselwirkungen an BSA band, wobei die Bindungskonstante Kb bei 280 nm 10,28 x 104 μM-1 und 10,739 x 104 μM-1 bei 298 und 308 K betrug, während sie 19,31 x 104 μM-1 bzw. 18,923 x 104 μM-1 betrug, als die Studie bei 293 nm durchgeführt wurde. Die Anzahl gebundener Olanzapinmoleküle pro BSA-Protein betrug bei beiden Temperaturen ~0,5. Der Kb-Wert bei unterschiedlichen Temperaturen weist darauf hin, dass die Stabilität des BSA-Olanzapin-Komplexes mit steigender Temperatur bei 280 nm zunimmt, bei einer Anregungswellenlänge von 293 nm jedoch der umgekehrte Effekt beobachtet wurde. Positive ΔHo und ΔSo waren die charakteristischen Merkmale, die uns vermuten ließen, dass die Wechselwirkung überwiegend hydrophober Natur war.