Mariana Menezes Quadros de Oliveira, André Luiz Grigorevski Grigorevski-Lima, Marcella Novaes Franco-Cirigliano, Rodrigo Pires do Nascimento, Elba Pinto da Silva Bon und Rosalie Reed Rodrigues Coelho
Endoxylanasen spielen in vielen industriellen Prozessen eine wichtige Rolle als Bleichmittel für Kraftzellstoff, Tierfutter und Backwaren. Außerdem wird heutzutage der Rolle dieser Enzyme bei der Verzuckerung von Lignozellulose-Biomasse für die Biokraftstoffproduktion besondere Aufmerksamkeit gewidmet. Trichoderma-Arten gehören zu den am intensivsten untersuchten Pilzen, da sie diese Enzyme effizient produzieren. Zu den verschiedenen Strategien zur Verbesserung der Produktion und der biochemischen Aspekte von Enzymen von kommerziellem Interesse zählen Mutationen, die durch chemische Wirkstoffe und/oder physikalische Geräte herbeigeführt werden. Im vorliegenden Stamm wurde T. atroviride 102C1 durch Verwendung von UV-Licht und Nitrosoguanidin als mutagene Wirkstoffe erhalten. Ein faktorielles Design (central composite rotation design, CCRD) wurde durchgeführt, um die optimalen Mengen an C- (Zuckerrohrbagasse) und N-Quellen (Maisquellwasser) für eine optimale Xylanase-Produktion zu bestimmen. Nach der CCRD zeigte der 102C1-Mutantenstamm eine um 340 % erhöhte Aktivität bei der Xylanase-Produktion im Vergleich zum Wildtyp. Das Enzym wurde teilweise anhand seines pH- und Temperaturprofils charakterisiert, ebenfalls unter Verwendung von CCRD. Die Charakterisierung des 102C1-Mutantenstamms als Produzent hoher Endoxylanasemengen ermöglicht seinen Einsatz in biotechnologischen Anwendungen, insbesondere bei der Hydrolyse von lignozellulosehaltiger Biomasse für Bioraffineriezwecke.