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Abstrakt
Docking von Polyanilin mit D-Aminosäureoxidase von Rhodosporidium toruloides und Schweineniere - Ein Einblick in den Bindungsmechanismus zur Immobilisierung in Polyanilinträgern
Susmita Singh und Alak K. Buragohain
Die Interaktion von Polyanilin (PAni) mit Rhodosporidium toruloides D-Aminosäureoxidase (RtDaao) und Schweinenieren-D-aao (PkDaao) wurde mithilfe bioinformatischer Methoden untersucht. Die Interaktion von PAni mit RtDaao beeinträchtigt die Substratbindung nicht, und daher wird die Aktivität der D-Aminosäureoxidase (D-aao) durch den Liganden nicht beeinflusst. Der aktive Hohlraum der Schweinenieren-D-aao (PkDaao) besteht aus den Resten Leu 51, Tyr 224, Tyr 228, Arg 283 und Gly 313. PAni interagiert mit Leu 51 und Thr 317 der Kette G der PkDaao mit Interaktionsenergien von -2,5 bzw. -1,09 kcal/mol. D-aao wurde auf PAni-Natriumalginat-Perlen immobilisiert, wobei Glutaraldehyd als Vernetzungsmittel verwendet wurde. 1 g der PAni-Natriumalginat-D-aao-Perlen enthielten 0,093 ml oder 0,385 U des D-aao-Enzyms. Die Aktivitätsausbeute (AY) wurde mit 18,92 % berechnet, ermittelt mit der Pyruvat-Nachweismethode, während die AY mit 17,3 % berechnet wurde, ermittelt mit der o-PDA-Methode der D-aao-Analyse der Perlen. Die PAni-Natriumalginat-D-aao-Perlen wurden mittels Fourier-Transform-Infrarotspektroskopie (FTIR), Röntgenbeugung (XRD), energiedispersiver Röntgenbeugung (EDX), thermogravimetrischer Analyse (TGA) und Rasterelektronenmikroskopie charakterisiert.