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Abstrakt
Docking- und molekulardynamische Simulationen der MurB-Reduktase von Legionella pneumophila für die Entwicklung potenzieller Inhibitoren
Vani Priyadarshini, Dibyabhaba Pradhan, Manne Munikumar, Amineni Umamaheswari, D Rajasekhar und PVLN Srinivasa Rao
Legionella pneumophila ist der Erreger der Legionärskrankheit, Lungenentzündung und lebensbedrohlichen Endokarditis durch künstliche Herzklappen. MurB-Reduktase, eines der wichtigsten Enzyme für die Biosynthese von Peptidoglycan, ein Bestandteil der Zellwand, wurde als gemeinsames Wirkstoffziel gegen bakterielle Krankheitserreger identifiziert, die infektiöse Endokarditis verursacht, darunter Legionella pneumophila. MurB-Reduktase mit FAD-Aufnahmen als Cofaktor und katalysiert die NADPH-abhängige Reduktion von UDP-N-Acetylenolpyruvylglucosamin (UDP-GlcNAcEP) zu UDP-N-Acetylmuraminsäure. In der vorliegenden Studie wurden 360 Strukturanaloga von FAD an die MurB-Reduktase von Legionella pneumophila angedockt, wobei das sequentielle Protokoll von Glide v5.7 verwendet wurde, das im virtuellen Screening-Workflow von Maestro v9.2 implementiert ist. Unter den sieben durch Dockinganalyse erhaltenen Leads zeigte sich, dass nur Lead1 (XPGscore -13,27 Kcal/mol) eine bessere Bindungsaffinität zu MurB-Reduktase aufwies als Cofaktor FAD (XPGscore -13,25 Kcal/mol). Interaktionen auf molekularer Ebene des MurB-Reduktase-Lead1-Dockingkomplexes zeigen eine gute Korrelation mit MurB-Reduktase-FAD-Komplex. Darüber hinaus wurden molekulardynamische Simulationen für den MurB-Reduktase-Lead1-Dockingkomplex mit Desmond v3.0 durchgeführt, um die natürliche Dynamik des Dockingkomplexes in Lösung in verschiedenen Zeitskalen zu beleuchten. Molekulardynamische Simulationen des MurB-Reduktase-Lead1-Komplexes zeigen eine stabile Natur der Dockinginteraktionen.