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Abstrakt
Konformationsstudie zum Pheromonotropin-Neuropeptid mittels NMR und Molekulardynamik
Deep Bhattacharya, Nitin Mishra, Evans C Coutinho, Sudha Srivastava, Raghuvir RS Pissurlenkar und Mushtaque Shaikh
Das pheromonotrope Neuropeptid Pseudaletia Pheromonotropin ist ein Peptid aus 18 Aminosäuren mit der Sequenz Lys-Leu-Ser-Tyr-Asp-Asp-Lys-Val-Phe-Glu-Asn-Val-Glu-Phe-Thr-Pro-Arg-Leu, das bei weiblichen Motten der Gattung Bombyx mori weit verbreitet ist. Dieses Peptid ist strukturell mit Leucopyrokinin verwandt, einem myotropen Neuropeptid von Insekten, das für die Melanisierung und die Aktivität des rötlichen Färbungshormons (MRCH) verantwortlich ist. Eine kombinierte NMR- und Molekulardynamikmethode (MD) wurde verwendet, um das Konformationsverhalten in Wasser, das als Lösungsmittel verwendet wurde, zu ergründen. Die Struktur wurde mithilfe von 1D-NMR- und 2D-NMR-Experimenten (COSY, TOCSY und ROESY) untersucht. Die Konformation wurde durch eingeschränkte MD-Simulationen unter Verwendung von Distanz- und Diederbeschränkungen aus NMR-Daten im GROMACS-Simulationspaket erstellt. Das Peptid nimmt in Wasser überwiegend eine β-Faltblattstruktur an.