Abstrakt

Vergleichende Wirkung verschiedener Oximgruppen auf die Reaktivität der gehemmten Acetylcholinesterase

Muhammad Sibte Hasan Mahmood

Der Einsatz von Pestiziden und Insektiziden hat in der Landwirtschaft und im Haushalt usw. zugenommen, um Schädlinge zu kontrollieren, zu bekämpfen und über einen gewissen Zeitraum von Insekten verursachten Krankheiten vorzubeugen. Insektizide sind ebenfalls eine Kategorie von Pestiziden. Einige der am häufigsten verwendeten Pestizide enthalten Organophosphatverbindungen als Hauptbestandteil. Organophosphatverbindungen sind Ester-, Amid- und Thiolderivate der Phosphorsäure. Solche Verbindungen sind hochgiftig und ihre Anreicherung im menschlichen Körper kann zu Nervenvergiftungen führen. Sie deaktivieren die menschliche Acetylcholinesterase (AChE) und stoppen so die Acetylcholin-Neurotransmission. Obwohl dieser Prozess nicht dauerhaft ist, hängt er davon ab, wie viel Zeit die Interaktion zwischen Organophosphatverbindung und AChE benötigt, bevor die Alterung und Denaturierung des Enzyms beginnt. Vor der Alterung des Enzyms kann eine Gruppe von Verbindungen, die als Oxime bekannt sind und zur Familie der Amine gehören, verwendet werden, um die menschliche Acetylcholinesterase zu reaktivieren.

Oxime werden je nach ihrer chemischen Ausrichtung in vier Unterkategorien unterteilt, nämlich Aldoxime, Ketoxime, Oximester und Steroidoxime. Das erste Oxim wurde 1956 in der Tschechischen Republik entwickelt. Unter ihnen werden Obidoxim und Pralidoxim seit Jahren klinisch verwendet und kommerziell synthetisiert. Oxime können die menschliche AChE reaktivieren, indem sie das an ihren Resten an den katalytisch aktiven Seiten gebundene Phosphat entfernen, das durch Organophosphatverbindungen phosphoryliert wurde. In dieser Studie wurden die Strukturen der Oxime aus zuvor durchgeführten Experimenten gewonnen. Die Strukturen wurden dann über PubChem in 2D-Strukturen (SDF) umgewandelt. Die SDF-Dateien wurden dann mit dem PyRx-Tool in das PDB-Format (3D) konvertiert, wodurch eine Tertiärstruktur der Oxime erstellt wurde, die für das Docking erforderlich war. Was die menschliche AChE betrifft, wurden die Strukturen der gehemmten AChE im PDB-Format aus der Protein Data Bank heruntergeladen und mit dem Chimera-Tool bereinigt. Nach der Erstellung der 3D-Strukturen wurden durch Beobachtung der Wechselwirkungen zwischen AChE und Oxim die Oxime mit den höchsten Chancen zur Reaktivierung der gehemmten AChE ausgewählt. Insgesamt wurden 67 Oxime aus verschiedenen Kategorien ausgewählt, die mehr als 600 Konformationen von Enzym-Liganden-Komplexen bilden. Um die Eigenschaften weiter zu verbessern, wurden auch die Merkmale der Toxizität und des Stoffwechsels dieser Oxime mithilfe von ligplot+ und Vega ZZ überprüft.

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