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Abstrakt
Charakterisierung der alkaliphilen, tensidstabilen und Rohstärke verdauenden A-Amylase aus Bacillus subtilis Stamm JS-16
Gopalakrishnan Menon, Kalpana Mody, Sumitra Datta und Bhavanath Jha
Eine alkalisch-thermophile und tensidstabile α-Amylase wurde aus dem Bacillus subtilis-Stamm JS-16 gewonnen, der aus Schlammproben einer Soda-Industrie an der Westküste von Gujarat isoliert wurde. Sie war über einen weiten Temperaturbereich (30–80 °C) aktiv und zeigte ihre optimale Aktivität bei 50 °C und einem pH-Wert von 9,0. Ein einzigartiges Merkmal dieser Amylase war die zweifache Aktivitätssteigerung in SDS. Eine dreistufige Reinigung ergab ein 15,16-fach gereinigtes Enzym mit einer spezifischen Aktivität von 13,5 U/mg Protein. Km und Vmax betrugen 10 mg/ml bzw. 0,2 μmol/min/ml (11,56 μmol/min/mg Protein). Die Enzymaktivität wurde durch Fe3+ gesteigert, jedoch stark durch Hg2+-Ionen gehemmt. Die Amylase hydrolysierte nach 12-stündiger Inkubation 12 % Rohweizenstärke und 5 % Maisstärkegranulat. Aufgrund ihrer Tensidstabilität, alkaliphilen Natur, Aktivität in einem weiten Temperaturbereich und der Hydrolyse von Rohstärke ist diese Amylase ein vielversprechender Kandidat für die Flüssigwaschmittel- und Stärkeindustrie.