Zeitschrift für mikrobielle und biochemische Technologie

Abstrakt

Charakterisierung und Reinigung antioxidativer Peptide aus der enzymatischen Hydrolyse von Garnelen

Xueqin Liu

Einführung:

Garnelenköpfe von Penaeus kerathurus, die durch mechanische Verarbeitung gewonnen wurden, wurden mit kommerziellem Trypsin (0,1 %) hydrolysiert. Die Hydrolysereaktion wurde durch Hitzeinaktivierung der Verbindung (95 °C) und anschließende Zentrifugation beendet. Die entstandenen Proteinhydrolysate wurden durch biochemische Analyse auf Proteingehalt, Gesamtmenge freier Aminosäuren (FAA), Gesamtmenge flüchtigen essentiellen Stickstoffs (TVB-N) und Elektrophorese-SDS-PAGE-Profil untersucht. Funktionale Eigenschaften wie Emulgierfähigkeit, Fettaufnahme und Schaumbildung wurden bewertet. Im Vergleich zum rohen Garnelenkopfprotein zeigten die Ergebnisse der enzymatischen Hydrolyse eine signifikante Zunahme (p < 0,05) des Proteingehalts und der FAA (17,22 %). Die geringe Menge an Trypsin, die in dieser Studie verwendet wurde, reichte aus, um das Substrat zu solubilisieren, was zu erheblichen Proteingehalts- und TVB-N-Werten (< 6 mg/100 g) führte, die deutlich unter dem für Meeresprodukte festgelegten Grenzwert lagen. Garnelenabfälle sind eine wichtige Quelle von Astaxanthin, das in Komplexen mit Proteinen vorkommt, und Proteinkapseln sowie Carotinoide sind für ihre antioxidative Wirkung bekannt. Es wurden Tests durchgeführt, um die Hydrolyse von Garnelenabfällen mithilfe einer bakteriellen Protease zu verbessern, um antioxidative Proteinkapseln mit hoher Antioxidationswirkung zu erhalten. Die Auswirkungen von drei Prozessfaktoren, nämlich der Bindung der Proteine ​​an den Abfall, der Bruttemperatur und -zeit, auf die Carotinoid-Regeneration, den Proteingehalt, den in Trichlorsäure (TCA) löslichen Peptidgehalt und die Suchaktivität von Diphenylpicrylhydrazylchlorid (DPPH), wurden mithilfe eines partiell faktoriellen Ansatzes bewertet. Bei der Verarbeitung von Schalentieren wie Garnelen entstehen große Mengen an festen Abfällen, die etwa 35–45 % des gesamten Garnelengewichts ausmachen. Diese verenden schnell und verursachen so Umweltprobleme. Da Garnelenabfälle außerdem eine reichhaltige Quelle für Protein, Chitin, Carotinoid und Enzyme sind, wurde kürzlich eine hohe Qualität nachgewiesen, um diese wichtigen Bestandteile als attraktive Produkte zurückzugewinnen. Astaxanthin ist das wichtigste Carotinoid in Aasfressern und kommt als Carotinoidproteinkomplex vor, in dem Carotinoide an Proteine ​​gebunden sind. Die Komplexierung von Carotinoiden mit Proteinen führt zur Bildung verschiedener Farben in Schalentieren und verleiht Carotinoiden ihre Gesundheit, die sonst völlig instabil sind. Es wurden Versuche unternommen, Carotinoide aus Garnelenabfällen entweder als Carotinoide oder als Carotinproteinkomplex zu gewinnen. Es wurden Studien zur Gewinnung von Carotinoiden und Carotinproteinen aus Schalentierabfällen durchgeführt. Carotinoide aus Garnelenabfällen wurden mittels Lösungsmittelextraktion und Ölextraktion gewonnen und ihre Stabilität unter verschiedenen Lagerungsbedingungen wurde beschrieben. Die enzymatische Hydrolyse von Garnelenabfällen warverbessert die Ölextraktionsfähigkeit von Carotinoiden. Carotenoproteine ​​aus Garnelenabfällen können durch enzymatische und Reifungsmethoden isoliert werden. Chelatbildner wie EDTA und die proteolytische Verbindung Trypsin wurden verwendet, um Carotenoprotein aus Garnelenabfällen zu gewinnen. Trypsinhydrolyse von Schneekrabbenabfällen, gefolgt von Ammoniumsulfatfällung, ergab Carotenoprotein mit erhöhtem Carotinoidgehalt.

Verfahren:

Garnelenabfälle von Penaeus indicus mit Kopf und Panzer wurden auf einem nahegelegenen Markt gesammelt und gekühlt ins Forschungszentrum gebracht. Das Material wurde vor der Verwendung in einem Tisch-Vertikalformer (Robo-Coupe) homogenisiert. Alcalase, eine bakterielle Protease von M/s Genencor, wurde zur Hydrolyse verwendet. In dieser Untersuchung wurde das gefriergetrocknete Pulver von Garnelenleim als Rohmaterial verwendet und die von dem Protease-produzierenden Stamm produzierte Protease, die aus dem Garnelenleim-Rohmaterial freigesetzt wurde, wurde hydrolysiert.        

Ergebnisse:

Eine Menge von 10 g Garnelenpulver wurde in 50 ml raffiniertem Wasser aufgelöst und der pH-Wert der Lösung wurde mit 1 M HCl auf 6,0 eingestellt. Dann wurde ST-1-Protease in einem Verhältnis von Katalysator zu Substrat hinzugefügt. Die Mischung wurde bei 50 °C gebrüht.