Biochemie und analytische Biochemie

Abstrakt

Biochemische Charakterisierung einer aus verschiedenen Teilen von Choerospondias axillaris (Lapsi) isolierten Protease

Shrawan Kumar Upadhyay, Rubin Thapa Magar und Chandan Jung Thapa

Proteasen wurden aus Blättern, Rinde und Wurzel von Choerospondias axillaris, lokal Lapsi genannt, isoliert. Choerospondias axillaris ist eine zweihäusige, laubabwerfende, fruchttragende Pflanze mit vielfältigen täglichen Verwendungszwecken. Die Protease wurde mit 0,1 M Phosphatpuffer (pH 7) extrahiert und dann sukzessive mit TCA und Ammoniumsulfat präzipitiert. Die Protease aus dem Blatt zeigte maximale Aktivität bei einem pH-Wert von 9 und einer Temperatur von 20°C. Während die Rindenprotease einen optimalen pH-Wert von 5 und eine Temperatur von 60°C aufwies. Bei der Wurzel lag der optimale pH-Wert bei 10 und die optimale Temperatur bei 35°C. Die optimale Inkubationszeit für Blatt, Rinde und Wurzel betrug 15 Minuten. Die glockenförmige Kurve wurde für die Wirkung der Enzymkonzentration mit optimalen Enzymkonzentrationen von 50 μg für das Blatt, 30 μg für die Rinde und 50 μg für die Wurzel erhalten. Die Km- und Vmax-Werte des Blattes lagen bei 5,61 μM und 185,18 pmol/min, die Km- und Vmax-Werte der Rinde bei 2,36 μM und 82,64 pmol/min. Die Km- und Vmax-Werte der Wurzel lagen bei 1,53 μM und 52,91 pmol/min.