Indiziert in
  • Öffnen Sie das J-Tor
  • Genamics JournalSeek
  • Akademische Schlüssel
  • JournalTOCs
  • CiteFactor
  • Ulrichs Zeitschriftenverzeichnis
  • Zugang zu globaler Online-Forschung in der Landwirtschaft (AGORA)
  • Elektronische Zeitschriftenbibliothek
  • Zentrum für Landwirtschaft und Biowissenschaften International (CABI)
  • RefSeek
  • Verzeichnis der Indexierung von Forschungszeitschriften (DRJI)
  • Hamdard-Universität
  • EBSCO AZ
  • OCLC – WorldCat
  • Gelehrtersteer
  • SWB Online-Katalog
  • Virtuelle Bibliothek für Biologie (vifabio)
  • Publons
  • Genfer Stiftung für medizinische Ausbildung und Forschung
  • Euro-Pub
  • Google Scholar
Teile diese Seite
Zeitschriftenflyer
Flyer image

Abstrakt

Antimikrobielles Verhalten intrazellulärer Proteine ​​von zwei mäßig halophilen Bakterien: Stamm J31 von Terribacillus halophilus und Stamm M3-23 von Virgibacillus marismortui

Badiaa Essghaier, Cyrine Dhieb, Awatef Rezgui Abdellatif Boudabous, Saida Ayari, Awatef Rezgui und Najla Sadfi-Zouaoui

In der vorliegenden Studie wollten wir zunächst die Fähigkeit halophiler Bakterien bestimmen, das Tomatenwachstum zu verbessern. Außerdem wollten wir die antimikrobiellen Aktivitäten zweier mäßig halophiler Bakterien, des Stammes M3-23 von Virgibacillus marismortui und des Stammes J31 von Terribacillus halophilus, anhand ihrer intrazellulären Proteine ​​nachweisen. Die Ergebnisse zeigten, dass beide Bakterien das Stammwachstum von Tomaten im Vergleich zu unbehandelten Tomaten verbessern konnten. Die halophilen Bakterien konnten außerdem intrazelluläre antimykotische Enzyme produzieren: Glucanase, die von V. marismortui (1,74 U/mg) produziert wird, und Chitinase (39,39 U/mg), die von T. halophilus produziert wird . Beide Chitinasen waren halotolerant (aktiv in Gegenwart von 0 % bis 30 % NaCl (w/v)). Die vom Stamm J31 produzierte Chitinase war alkalisch (pH-Optimum 12), die Chitinase vom Stamm M3-23 jedoch sauer (pH-Optimum 4); bei einem pH-Wert von 4 bis 12 blieben mehr als 90 % bzw. 80 % der Aktivitäten für den Stamm J31 bzw. M3-23 erhalten. Beide Enzyme waren thermotolerant; die optimale Temperatur betrug 80 °C bzw. 90 °C für den Stamm J31 bzw. M3-23. Beide Stämme haben eine Lysozymaktivität und -werte im Bereich von 6,6 U/ml bis 6,8 U/ml für den Stamm J31 bzw. M3-23. Insgesamt zeigte die vom Stamm J31 produzierte intrazelluläre Verbindung die stärkste antimykotische Wirkung in vitro im Vergleich zum Stamm M3-23. Diese Studie war die erste, die die antimikrobielle Wirksamkeit mäßig halophiler Bakterien mittels ihrer intrazellulären Verbindungen, mittels der Reduzierung der Sporenkeimung und der Zerstörung des Myzelwachstums von Botrytis cinerea in vitro . Die unterscheidbaren Eigenschaften ihrer intrazellulären halotoleranten und thermotoleranten Chitinase machen sie zu guten Kandidaten für biotechnologische Anwendungen.

Haftungsausschluss: Dieser Abstract wurde mit Hilfe von KĂĽnstlicher Intelligenz ĂĽbersetzt und wurde noch nicht ĂĽberprĂĽft oder verifiziert.