Zeitschrift für klinische und medizinische Wissenschaften

Abstrakt

Ein Überblick über die biomedizinische Bedeutung von Alpha1-Antitrypsin

Faupel Marco

Proteasen (auch bekannt als Proteinasen oder Peptidasen) sind Hydrolasen, die Proteine ​​in kleinere Peptide und Aminosäuren zerlegen. Sie sind eine Art Enzym, das sowohl in biologischen als auch in kommerziellen Anwendungen eine entscheidende Rolle spielt. Serinproteasen, Asparaginsäureproteasen, Cysteinproteasen, Threoninproteasen, Glutamatproteasen und Metalloproteasen sind die sechs Arten von Proteasen. Der Mensch besitzt zwischen 500 und 600 verschiedene Proteasen, von denen die meisten Serin-, Cystein- und Metalloproteasen sind. Die Kontrolle der Proteaseaktivität in Geweben ist erforderlich, damit die Homöostase aufrechterhalten werden kann. In großen Konzentrationen können sie schädlich sein. Um den Abbau von Bindegewebsproteinen wie Elastin, Kollagen und Proteoglykanen zu vermeiden, werden sie im extrazellulären und prozellulären Bereich streng reguliert. Die regulierte Expression/Sekretion, die Aktivierung inaktiver Vorläufer oder Zymogene von Proteasen und die Zerstörung reifer Enzyme werden typischerweise eingesetzt, um das grundlegendste Maß an Kontrolle zu gewährleisten. Endogene Proteininhibitoren hemmen ihre proteolytische Wirkung, was eine zweite Regulierungsebene darstellt. Fermi und Pernossi entdeckten 1894 die proteinasehemmende Wirkung von menschlichem Plasma. Shultz entdeckte 1955 den wichtigsten Inhibitor der proteolytischen Aktivität und nannte ihn Alpha1-Antitrypsin (1-AT) aufgrund seiner Fähigkeit, Trypsin zu hemmen.