Zeitschrift für fortgeschrittene Chemieingenieurwesen

Abstrakt

Adsorption von Myoglobin an Calixarenen und Biokatalyse in organischen Medien

Magda C. Semedo, Amin Karmali, Patricia D. Barata und Jose V. Prata

Derivate von p-tert-Butylcalix[4,6,8]arencarbonsäuren wurden zur selektiven Adsorption von Myoglobin verwendet . Eine Mischung aus Myoglobin, Laccase und Peroxidase wurde zur Extraktion mit Calixarenen verwendet und nur Myoglobin wurde selektiv in organische Medien extrahiert. Myoglobin und Mb c–Calixaren zeigten in wässrigen und organischen Medien eine Pseudoaktivität von Peroxidase. Dieser Protein-Calixaren-Komplex zeigte die höchste spezifische Aktivität von 1,37 × 10?1 U.mg Protein?1 bei einem anfänglichen pH-Wert von 6,5 der wässrigen Myoglobinlösung. Scheinbare kinetische Parameter (V max, K m , k cat und k cat/K m) für die Pseudoperoxidaseaktivität wurden in organischen Medien für verschiedene anfängliche pH-Werte der wässrigen Myoglobinlösung mithilfe eines Michaelis-Menten-Diagramms bestimmt. Die Stabilität dieses Komplexes wurde für verschiedene anfängliche pH-Werte untersucht und es wurden t1/2-Werte im Bereich von 3,5 bis 5,2 Tagen erhalten. Das extrahierte Mb c aus organischen Medien wurde in frischen wässrigen Lösungen bei alkalischem pH-Wert zurückgewonnen, wobei die Pseudoperoxidaseaktivität zu über 100 % wiederhergestellt wurde.