Aarón Rebollar und Belén López-García
Magnaporthe oryzae verursacht weltweit Ernteverluste und gilt als einer der schädlichsten Krankheitserreger bei Reis. Bei der Suche nach neuen Arten von antimykotischen Verbindungen liegt der Schwerpunkt auf der Spezifität, um eine Toxizität für Nichtzielarten zu vermeiden. In dieser Arbeit haben wir die Aktivität des natürlichen antimikrobiellen Peptids Cecropin A und seines abgeleiteten Peptids MgAPI16 als Inhibitoren der Appressoriumbildung in M. oryzae charakterisiert. Diese Peptide konnten die Entwicklung der Blastkrankheit bei Reispflanzen kontrollieren. Mehrere Hinweise wiesen auf die unterschiedliche Wirkungsweise der beiden Peptide hin. Die Zugabe von Induktoren der Appressoriumbildung beeinträchtigte die hemmende Wirkung von MgAPI16, nicht jedoch die von Cecropin A. Darüber hinaus zeigten Tests der antimikrobiellen Aktivität eine geringe oder keine Toxizität von MgAPI16 gegenüber Bakterien und Pilzen, was auf eine hohe Spezifität bei der Hemmung der Appressoriumbildung hindeutet. Mittels konfokaler Fluoreszenzmikroskopie konnten wir eine bevorzugte Bindung von MgAPI16 an Keimschläuche und Appressorien beobachten, die zur Bildung abweichender, nicht funktionsfähiger Appressoriumstrukturen führt. Auf Grundlage unserer Ergebnisse wird MgAPI16 als potenzielles zielgerichtetes Peptid vorgeschlagen, das die Appressoriumbildung spezifisch blockiert und die Reisbräune bekämpft . Es handelt sich um eine vielversprechende Verbindung mit potenzieller Anwendung im Pflanzenschutz.